Характеристика дегидратазы δ-аминолевуленовой кислоты холодноводной губки Halisarca dujardinii

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Дегидратаза δ-аминолевуленовой кислоты (ALAD) ‒ ключевой фермент цитоплазматического пути биосинтеза гема. В работе представлены структура гена ALAD холодноводной морской губки Halisarca dujardinii, мультимерная организация ALAD/hemB, а также особенности экспрессии ALAD губки в разные периоды ее репродуктивного годичного цикла. В регуляции экспрессии гена ALAD губок может участвовать транскрипционный фактор GATA-1 и метилирование ДНК. Реагрегация клеток губок сопровождается снижением экспрессии ALAD и изменением содержания активной формы ALAD/hemB в клетках. Изучение процессов биосинтеза гема и роли ALAD/hemB в морфогенетических процессах у базальных животных позволит открыть новые возможности для коррекции патологий у высших животных.

Об авторах

О. И. Кравчук

Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 119334, Москва

Е. И. Шагимарданова

Научный центр “Регуляторная геномика”, Институт фундаментальной медицины и биологии,
Казанский (Приволжский) федеральный университет

Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 420012, Казань

В. С. Михайлов

Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова Российской академии наук

Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 119334, Москва

А. И. Жураковская

Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова Российской академии наук

Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 119334, Москва

Н. Г. Горностаев

Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова Российской академии наук

Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 119334, Москва

К. И. Адамейко

Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова Российской академии наук

Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 119334, Москва

Р. Х. Зиганшин

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской академии наук

Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 117997, Москва

К. В. Михайлов

Научно-исследовательский институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского,
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова; Институт проблем передачи информации им. А.А. Харкевича Российской академии наук

Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 119992, Москва; Россия, 127051, Москва

А. Д. Финошин

Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова Российской академии наук

Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 119334, Москва

Ю. В. Люпина

Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова Российской академии наук

Email: kravchuk444@mail.ru
Россия, 119334, Москва

Список литературы

  1. Jaffe E.K. (2020) Porphobilinogen synthase: an equilibrium of different assemblies in human health. Prog. Mol. Biol. Transl. Sci. 169, 85‒104. https://doi.org/10.1016/bs.pmbts.2019.11.003
  2. Finoshin A.D., Adameyko K.I., Mikhailov K.V., Kravchuk O.I., Georgiev A.A., Gornostaev N.G., Kosevich I.A., Mikhailov V.S., Gazizova G.R., Shagimardanova E.I., Gusev O.A., Lyupina Y.V. (2020) Iron metabolic pathways in the processes of sponge plasticity. PLoS One. 15, e0228722. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0228722
  3. Chiabrando D., Bertino F., Tolosano E. (2020) Hereditary ataxia: a focus on heme metabolism and Fe–S cluster biogenesis. Int. J. Mol. Sci. 21, 3760. https://doi.org/10.3390/ijms21113760
  4. Jaffe E.K., Lawrence S.H. (2012) Allostery and the dynamic oligomerization of porphobilinogen synthase. Arch. Biochem. Biophys. 519, 144‒153. https://doi.org/10.1016/j.abb.2011.10.010
  5. Ge J., Yu Y., Xin F., Yang Z.J., Zhao H.M., Wang X., Tong Z.S., Cao X.C. (2017) Downregulation of delta-aminolevulinate dehydratase is associated with poor prognosis in patients with breast cancer. Cancer Sci. 108, 604‒611. https://doi.org/10.1111/cas.13180
  6. Ye Q., Yang X., Zheng S., Mao X., Shao Y., Xuan Z., Huang P. (2022) Low expression of moonlight gene ALAD is correlated with poor prognosis in hepatocellular carcinoma. Gene. 825, 146437. https://doi.org/10.1016/j.gene.2022.146437
  7. Kaya A.H., Plewinska M., Wong D.M., Desnick R.J., Wetmur J.G. (1994) Human delta-aminolevulinate dehydratase (ALAD) gene: structure and alternative splicing of the erythroid and housekeeping mRNAs. Genomics. 19, 242‒248. https://doi.org/10.1006/geno.1994.1054
  8. Bishop T.R., Miller M.W., Beall J., Zon L.I., Dierks P. (1996) Genetic regulation of delta-aminolevulinate dehydratase during erythropoiesis. Nucleic Acids Res. 24, 2511‒2518. https://doi.org/10.1093/nar/24.13.2511
  9. Desgardin A.D., Abramova T., Rosanwo T.O., Kartha S., Shim E.H., Jane S.M., Cunningham J.M. (2012) Regulation of delta-aminolevulinic acid dehydratase by Krüppel-like factor 1. PLoS One. 7, e46482. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0046482
  10. Li C., Xu M., Wang S., Yang X., Zhou S., Zhang J., Liu Q., Sun Y. (2011) Lead exposure suppressed ALAD transcription by increasing methylation level of the promoter CpG islands. Toxicol. Lett. 203, 48‒53. https://doi.org/10.1016/j.toxlet.2011.03.002
  11. Simion P., Philippe H., Baurain D., Jager M., Richter D.J., Di Franco A., Roure B., Satoh N., Quéinnec É., Ereskovsky A., Lapébie P., Corre E., Delsuc F., King N., Wörheide G., Manuel M.A. (2017) Large and consistent phylogenomic dataset supports sponges as the sister group to all other animals. Curr. Biol. 27, 958‒967. https://doi.org/10.1016/j.cub.2017.02.031
  12. Wade J, Byrne D.J., Ballentine C.J., Drakesmith H. (2021) Temporal variation of planetary iron as a driver of evolution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 118, e2109865118. https://doi.org/10.1073/pnas.2109865118
  13. Лавров А.И., Косевич И.А. (2014) Реагрегация клеток губок: механизмы и динамика процесса. Онтогенез. 45, 250‒271. https://doi.org/10.7868/S0475145014040077
  14. Ereskovsky A., Borisenko I.E., Bolshakov F.V., Lavrov A.I. (2021) Whole-body regeneration in sponges: diversity, fine mechanisms, and future prospects. Genes (Basel). 12, 506. https://doi.org/10.3390/genes12040506
  15. Sogabe S., Hatleberg W.L., Kocot K.M., Say T.E., Stoupin D., Roper K.E., Fernandez-Valverde S.L., Degnan S.M., Degnan B.M. (2019) Pluripotency and the origin of animal multicellularity. Nature. 570, 519–522. https://doi.org/10.1038/s41586-019-1290-4
  16. Adameyko K.I., Burakov A.V., Finoshin A.D., Mikhailov K.V., Kravchuk O.I., Kozlova O.S., Gornostaev N.G., Cherkasov A.V., Erokhov P.A., Indeykina M.I., Bugrova A.E., Kononikhin A.S., Moiseenko A.V., Sokolova O.S., Bonchuk A.N., Zhegalova I.V., Georgiev A.A., Mikhailov V.S., Gogoleva N.E., Gazizova G.R., Shagimardanova E.I., Gusev O.A., Lyupina Y.V. (2021) Conservative and atypical ferritins of sponges. Int. J. Mol. Sci. 22, 8635. https://doi.org/10.3390/ijms22168635
  17. Ereskovsky A.V. (2000) Reproduction cycles and strategies of the cold-water sponges Halisarca dujardini (Demospongiae, Halisarcida), Myxilla incrustans and Iophon piceus (Demospongiae, Poecilosclerida) from the White Sea. Biol. Bull. 198, 77‒87. https://doi.org/10.2307/1542805
  18. Haas B.J., Papanicolaou A., Yassour M., Grabherr M., Blood P.D., Bowden J., Couger M.B., Eccles D., Li B., Lieber M., MacManes M.D., Ott M., Orvis J., Pochet N., Strozzi F., Weeks N., Westerman R., William T., Dewey C.N., Henschel R., LeDuc R.D., Friedman N., Regev A. (2013) De novo transcript sequence reconstruction from RNA-seq using the Trinity platform for reference generation and analysis. Nat. Protoc. 8, 1494‒1512. https://doi.org/10.1038/nprot.2013.084
  19. Langmead B., Salzberg S.L. (2012) Fast gapped-read alignment with Bowtie 2. Nat. Methods. 9, 357‒359. https://doi.org/10.1038/nmeth.1923
  20. Li B., Dewey C.N. (2011) RSEM: accurate transcript quantification from RNA-Seq data with or without a reference genome. BMC Bioinformatics. 12, 323. https://doi.org/10.1186/1471-2105-12-323
  21. Адамейко К.И., Кравчук О.И., Финошин А.Д., Бончук А.Н., Георгиев А.А., Михайлов В.С., Горностаев Н.Г., Михайлов К.В., Бачева А.В., Индейкина М.И., Бугрова А.Е., Газизова Г.Р., Козлова О.С., Гусев О.А., Шагимарданова Е.И., Люпина Ю.В. (2020) Структура нейроглобина холодноводной губки Halisarca dujardinii. Молекуляр. биология. 54, 474‒479. https://doi.org/https://doi.org/10.31857/S0026898420030039
  22. Altschul S.F., Madden T.L., Schaffer A.A., Zhang J., Zhang Z., Miller W., Lipman D.J. (1997) Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. Nucleic Acids Res. 25, 3389‒3402. https://doi.org/10.1093/nar/25.17.3389
  23. Slater G.S., Birney E. (2005) Automated generation of heuristics for biological sequence comparison. BMC Bioinformatics. 6, 31. https://doi.org/10.1186/1471-2105-6-31
  24. Katoh K., Standley D.M. (2013) MAFFT multiple sequence alignment software version 7: improvements in performance and usability. Mol. Biol. Evol. 30, 772‒780. https://doi.org/10.1093/molbev/mst010
  25. Nguyen L.T., Schmidt H.A., von Haeseler A., Minh B.Q. (2015) IQ-TREE: a fast and effective stochastic algorithm for estimating maximum-likelihood phylogenies. Mol. Biol. Evol. 32, 268‒274. https://doi.org/10.1093/molbev/msu300
  26. Kalyaanamoorthy S., Minh B.Q., Wong T.K.F., von Haeseler A., Jermiin L.S. (2017) ModelFinder: fast model selection for accurate phylogenetic estimates. Nat. Methods. 14, 587‒589. https://doi.org/10.1038/nmeth.4285
  27. Hoang D.T., Chernomor O., von Haeseler A., Minh B.Q., Vinh L.S. (2018) UFBoot2: improving the ultrafast bootstrap approximation. Mol. Biol. Evol. 35, 518‒522. https://doi.org/10.1093/molbev/msx281
  28. Kumar S., Stecher G., Tamura K. (2016) MEGA7: molecular evolutionary genetics analysis version 7.0 for bigger datasets. Mol. Biol. Evol. 33, 1870‒1874. https://doi.org/10.1093/molbev/msw054
  29. Laemmli U.K. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 227, 680‒685. https://doi.org/10.1038/227680a0
  30. Ma B., Zhang K., Hendrie C., Liang C., Li M., Doherty-Kirby A., Lajoie G. (2003) PEAKS: powerful software for peptide de novo sequencing by tandem mass spectrometry. Rapid Commun. Mass Spectrom. 17, 2337‒2342. https://doi.org/10.1002/rcm.1196
  31. Williams S.T., Lockyer A.E., Dyal P., Nakano T., Churchill C.K.C., Speiser D.I. (2017) Colorful seashells: identification of haem pathway genes associated with the synthesis of porphyrin shell color in marine snails. Ecol. Evol. 7, 10379‒10397. https://doi.org/10.1002/ece3.3552
  32. Akagi R., Kato N., Inoue R., Anderson K.E., Jaffe E.K., Sassa S. (2006) delta-Aminolevulinate dehydratase (ALAD) porphyria: the first case in North America with two novel ALAD mutations. Mol. Genet. Metab. 87, 329‒336. https://doi.org/10.1016/j.ymgme.2005.10.011
  33. Inoue R., Akagi R. (2008) Co-synthesis of human delta-aminolevulinate dehydratase (ALAD) mutants with the wild-type enzyme in cell-free system-critical importance of conformation on enzyme activity. J. Clin. Biochem. Nutr. 43, 143‒153. https://doi.org/10.3164/jcbn.2008035
  34. Maruno M., Furuyama K., Akagi R., Horie Y., Meguro K., Garbaczewski L., Chiorazzi N., Doss M.O., Hassoun A., Mercelis R., Verstraeten L., Harper P., Floderus Y., Thunell S., Sassa S. (2001) Highly heterogeneous nature of delta-aminolevulinate dehydratase (ALAD) deficiencies in ALAD porphyria. Blood. 97, 2972‒2978. https://doi.org/10.1182/blood.v97.10.2972
  35. Neslund-Dudas C., Levin A.M., Rundle A., Beebe-Dimmer J., Bock C.H., Nock N.L., Jankowski M., Datta I., Krajenta R., Dou Q.P., Mitra B., Tang D., Rybicki B.A. (2014) Case-only gene-environment interaction between ALAD tagSNPs and occupational lead exposure in prostate cancer. Prostate. 74, 637‒646. https://doi.org/10.1002/pros.22781
  36. Richard K.L., Kelley B.R., Johnson J.G. (2019) Heme uptake and utilization by Gram-negative bacterial pathogens. Front. Cell. Infect. Microbiol. 9, 81. https://doi.org/10.3389/fcimb.2019.00081
  37. Jaffe E.K. (2016) The remarkable character of porphobilinogen synthase. Acc. Chem. Res. 49, 2509‒2517. https://doi.org/10.1021/acs.accounts.6b00414
  38. Selwood T., Tang L., Lawrence S.H., Anokhina Y., Jaffe E.K. (2008) Kinetics and thermodynamics of the interchange of the morpheein forms of human porphobilinogen synthase. Biochemistry. 47, 3245‒3257. https://doi.org/10.1021/bi702113z

Дополнительные файлы


© О.И. Кравчук, А.Д. Финошин, К.В. Михайлов, Р.Х. Зиганшин, К.И. Адамейко, Н.Г. Горностаев, А.И. Жураковская, В.С. Михайлов, Е.И. Шагимарданова, Ю.В. Люпина, 2023