Пространственная реконструкция TRPC-механорецепторов гребневика Mnemiopsis leidyi A. Agassiz, 1865

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Гребневик (Ctenophora) Mnemiopsis leidyi A. Agassiz, 1865 отвечает на слабое механическое раздражение интенсивной люминесценцией, однако механизм этого явления не известен. Нами проведен поиск возможных тактильных рецепторов, которые инициируют сигнальную трансдукцию, заканчивающуюся люминесценцией фотобелков. В геноме M. leidyi найдены три гена ортолога TRPC-белков мыши (5z96) и дрозофилы (5vkq) – ML234550a-PA (860 аа), ML03701a-PA (828 аа) и ML038011a-PA (1395 аа). Последний белок содержит длинную анкириновую спираль, состоящую из 16 ANK-доменов. Изучение аннотированных доменов и сети взаимодействий между белками интерактома позволяет предположить, что белки ML234550a-PA и ML03701a-PA осуществляют цитоплазматическую, а ML038011a-PA – внутриядерную трансдукцию механических сигналов. Пространственная реконструкция выявила различия в структуре этих белков, что может быть связано с их разными функциями в клетке. Обсуждается, какой из этих белков участвует в инициации люминесценции после механического раздражения.

Об авторах

А. В. Кузнецов

Федеральный исследовательский центр Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского
Российской академии наук; Севастопольский государственный университет

Email: vtyurinad@gmail.com
Россия, 299011, Севастополь; Россия, 299053, Севастополь

Д. Н. Втюрина

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семенова Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: vtyurinad@gmail.com
Россия, 119991, Москва

Список литературы

  1. Himmel N.J., Cox D.N. (2020) Transient receptor potential channels: current perspectives on evolution, structure, function and nomenclature. Proc. Biol. Sci. 287(1933), 20201309. https://doi.org/10.1098/rspb.2020.1309
  2. Cao E. (2020) Structural mechanisms of transient receptor potential ion channels. J. Gen. Physiol. 152(3), e201811998. https://doi.org/10.1085/jgp.201811998
  3. Samanta A., Hughes T.E., Moiseenkova-Bell V.Y. (2018) Transient receptor potential (TRP) channels. Subcell. Biochem. 87, 141‒165. https://doi.org/10.1007/978-981-10-7757-9_6
  4. Nilius B., Owsianik G. (2011) The transient receptor potential family of ion channels. Genome Biol. 12(3), 218. https://doi.org/10.1186/gb-2011-12-3-218
  5. Lehnert B.P., Santiago C., Huey E.L., Emanuel A.J., Renauld S., Africawala N., Alkislar I., Zheng Y., Bai L., Koutsioumpa C., Hong J.T., Magee A.R., Harvey C.D., Ginty D.D. (2021) Mechanoreceptor synapses in the brainstem shape the central representation of touch. Cell. 184(22), 5608‒5621. https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.09.023
  6. Robinson C.V., Rohacs T., Hansen S.B. (2019) Tools for understanding nanoscale lipid regulation of ion channels. Trends Biochem. Sci. 44(9), 795‒806. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2019.04.00
  7. Liang X., Sun L., Liu Z. (2017) Mechanosensory transduction in Drosophila melanogaster. Singapore: Springer, pp. 82. https://doi.org/10.1007/978-981-10-6526-2
  8. Ryan J.F., Pang K., Schnitzler C.E., Nguyen A.D., Moreland R.T., Simmons D.K., Koch B.J., Francis W.R., Havlak P., NISC Comparative Sequencing Program; Smith S.A., Putnam N.H., Haddock S.H., Dunn C.W., Wolfsberg T.G., Mullikin J.C., Martindale M.Q., Baxevanis A.D. (2013) The genome of the ctenophore Mnemiopsis leidyi and its implications for cell type evolution. Science. 342(6164), 1242592. https://doi.org/10.1126/science.1242592
  9. Moroz L.L. (2015) Convergent evolution of neural systems in ctenophores. J. Exp. Biol. 218(4), 598‒611. https://doi.org/10.1242/jeb.110692
  10. Moroz L.L., Kohn A.B. (2016) Independent origins of neurons and synapses: insights from ctenophores. Philos. Trans. R. Soc. B. 371(1685), 20150041. https://doi.org/10.1098/rstb.2015.0041.
  11. Moroz L.L. (2021) Multiple origins of neurons from secretory cells. Front. Cell Dev. Biol. 9, 669087. https://doi.org/10.3389/fcell.2021.669087
  12. Aronova M.Z. (2009) Structural models of “simple” sense organs by the example of the first Metazoa. J. Evol. Biochem. Phys. 45(2), 179‒196. https://doi.org/10.1134/S0022093009020017
  13. Jékely G., Godfrey-Smith P., Keijzer F. (2021) Reafference and the origin of the self in early nervous system evolution. Philos. Trans. R. Soc. B. 376(1821), 20190764. https://doi.org/10.1098/rstb.2019.0764
  14. Bagriantsev S.N., Gracheva E.O., Gallagher P.G. (2014) Piezo proteins: regulators of mechanosensation and other cellular processes. J. Biol. Chem. 289(46), 31673‒31681. https://doi.org/10.1074/jbc.R114.612697
  15. Madeira F., Park Y.M., Lee J., Buso N., Gur T., Madhusoodanan N., Basutkar P., Tivey A.R.N., Potter S.C., Finn R.D., Lopez R. (2019) The EMBL-EBI search and sequence analysis tools APIs in 2019. Nucl. Acids Res. 2(47), W636‒W641. https://doi.org/10.1093/nar/gkz268
  16. Chevenet F., Brun C., Bañuls A.L., Jacq B., Christen R. (2006) TreeDyn: towards dynamic graphics and annotations for analyses of trees. BMC Bioinformatics. 10(7), 439. https://doi.org/10.1186/1471-2105-7-439
  17. Kyte J., Doolittle R.F. (1982) A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol. 157(1), 105‒132. https://doi.org/10.1016/0022-2836(82)90515-0
  18. Mistry J., Chuguransky S., Williams L., Qureshi M., Salazar G.A., Sonnhammer E.L., Tosatto S.C.E., Paladin L., Raj S., Richardson L.J., Finn R.D., Bateman A. (2021) Pfam: The protein families database in 2021. Nucl. Acids Res. 49(D1), D412‒D419. https://doi.org/10.1093/nar/gkaa913
  19. Szklarczyk D., Gable A.L., Nastou K.C., Lyon D., Kirsch R., Pyysalo S., Doncheva N.T., Legeay M., Fang T., Bork P., Jensen L.J., von Mering C. (2021) The STRING database in 2021: customizable protein–protein networks, and functional characterization of user-uploaded gene/measurement sets. Nucl. Acids Res. 49(D1), D605‒D612. https://doi.org/10.1093/nar/gkaa1074
  20. Kelley L.A., Mezulis S., Yates C.M., Wass M.N., Sternberg M.J. (2015) The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nat. Protoc. 10(6), 845‒858. https://doi.org/10.1038/nprot.2015.053
  21. Sayle R.A., Milner-White E.J. (1995) RASMOL: biomolecular graphics for all. Trends Biochem. Sci. 20(9), 374‒376. https://doi.org/10.1016/S0968-0004(00)89080-5
  22. Pettersen E.F., Goddard T.D., Huang C.C., Couch G.S., Greenblatt D.M., Meng E.C., Ferrin T.E. (2004) UCSF Chimera – a visualization system for exploratory research and analysis. J. Comput. Chem. 25(13), 1605‒1612. https://doi.org/10.1002/jcc.20084
  23. Jin P., Bulkley D., Guo Y., Zhang W., Guo Z., Huynh W., Wu S., Meltzer S., Cheng T., Jan L.Y., Jan Y.N., Cheng Y. (2017) Electron cryo-microscopy structure of the mechanotransduction channel NOMPC. Nature. 547(7661), 118‒122. https://doi.org/10.1038/nature22981
  24. Duan J., Li J., Zeng B., Chen G.L., Peng X., Zhang Y., Wang J., Clapham D.E., Li Z., Zhang J. (2018) Structure of the mouse TRPC4 ion channel. Nat. Commun. 9(1), 1‒10. https://doi.org/10.1038/s41467-018-05247-9
  25. Ray A., Lindahl E., Wallner B. (2012) Improved model quality assessment using ProQ2. BMC Bioinform. 13(1), 1‒12. https://doi.org/10.1186/1471-2105-13-224
  26. Russell S., Norvigb P. (2010) Intelligence Artificielle: Avec Plus de 500 Exercices. Pearson Education, France.
  27. Ward J.J., McGuffin L.J., Bryson K., Buxton B.F., Jones D.T. (2004) The DISOPRED server for the prediction of protein disorder. Bioinformatics. 20(13), 2138‒2139. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/bth195
  28. Jones D.T., Cozzetto D. (2015) DISOPRED3: precise disordered region predictions with annotated protein-binding activity. Bioinformatics. 31(6), 857‒863. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btu744
  29. Perissinotti P.P., Martínez-Hernández E., Piedras-Rentería E.S. (2021) TRPC1/5-Cav3 complex mediates leptin-induced excitability in hypothalamic neurons. Front. Neurosci. 15, 679078. https://doi.org/10.3389/fnins.2021.679078
  30. Watson R.A. (2006) Compositional Evolution: The Impact of Sex, Symbiosis, and Modularity on the Gradualist Frame-work of Evolution. Vienna Series in Theoretical Biology: A Bradford Book. 344 p. ISBN-10: 9780262232432
  31. Oteiza P., Baldwin M.W. (2021) Evolution of sensory systems. Curr. Opin. Neurobiol. 71, 52‒59. https://doi.org/10.1016/j.conb.2021.08.005
  32. Li H. (2017) TRP channel classification. Adv. Exp. Med. Biol. 976, 1‒8. https://doi.org/10.1007/978-94-024-1088-4_1
  33. Hellmich U.A., Gaudet R. (2014) Structural biology of TRP channels. Handb. Exp. Pharmacol. 223, 963‒990. https://doi.org/10.1007/978-3-319-05161-1_10
  34. Venkatachalam K., Montell C. (2007) TRP channels. Annu. Rev. Biochem. 76, 387‒417. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.75.103004.142819
  35. Voets T. (2012) Quantifying and modeling the temperature-dependent gating of TRP channels. Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 162, 91‒119. https://doi.org/10.1007/112_2011_5
  36. Coste B., Mathur J., Schmidt M., Earley T.J., Ranade S., Petrus M.J., Dubin A.E., Patapoutian A. (2010) Piezo1 and Piezo2 are essential components of distinct mechanically activated cation channels. Science. 330(6000), 55‒60. https://doi.org/10.1126/science.1193270
  37. Peng G., Shi X., Kadowaki T. (2015) Evolution of TRP channels inferred by their classification in diverse animal species. Mol. Phylogenet. Evol. 84, 145‒157. https://doi.org/10.1016/j.ympev.2014.06.016
  38. Voets T., Nilius B. (2003) TRPs make sense. J. Membr. Biol. 192(1), 1‒8. https://doi.org/10.1007/s00232-002-1059-8
  39. Voets T., Talavera K., Owsianik G., Nilius B. (2005) Sensing with TRP channels, Nat. Chem. Biol. 1(2), 85‒92. https://doi.org/10.1038/nchembio0705-85
  40. Kadowaki T. (2015) Evolutionary dynamics of metazoan TRP channels. Pflugers Arch. 467(10), 2043‒2053. https://doi.org/10.1007/s00424-015-1705-5

Дополнительные файлы


© А.В. Кузнецов, Д.Н. Втюрина, 2023