Трансмембранные домены битопных белков – ключ к пониманию клеточной сигнализации

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В работе систематически представлены результаты, полученные авторами с помощью вычислительных методов и подкрепленные экспериментальными биофизическими данными в ходе многолетних исследований битопных мембранных белков (БМБ) – важнейших участников клеточной сигнализации. Представленный материал не претендует на роль обзора, поскольку авторы не ставили своей задачей скрупулезно изложить состояние проблемы и дать исчерпывающую информацию из литературных источников. Скорее это эссе, в котором изложено понимание авторами базовых принципов организации трансмембранных доменов (ТМД) белков и их роли в функционировании клетки на основании полученного опыта исследований БМБ. Среди основных вопросов, которым посвящена работа, – тонко регулируемые процессы олигомеризации ТМД и непосредственный вклад в нее динамичного мембранного окружения, центральная роль ТМД в функционировании рецепторных систем клетки и взаимосвязь всех компонентов белок-мембранных комплексов в передаче сигналов в норме и при патологиях.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. А. Полянский

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: efremov@nmr.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Р. Г. Ефремов

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; Национальный исследовательский университет Высшая школа экономики; Московский физико-технический институт (национальный исследовательский университет)

Автор, ответственный за переписку.
Email: efremov@nmr.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 101000 Москва, ул. Мясницкая, 20; 141701 Долгопрудный, Институтский пер., 9/3

Список литературы

  1. Engel A., Gaub H.E. // Ann. Rev. Biochem. 2008. V. 77. P. 127–148. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.062706. 154450
  2. Deisenhofer J., Epp O., Miki K., Huber R., Michel H. // Nature. 1985. V. 318. P. 618–624. https://doi.org/10.1038/318618a0
  3. Ernst O.P., Lodowski D.T., Elstner M., Hegemann P., Brown L.S., Kandori H. // Chem. Rev. 2014. V. 114. P. 126–163. https://doi.org/10.1021/cr4003769
  4. Kandori H. // Biophys. Rev. 2020. V. 12. P. 355–361. https://doi.org/10.1007/s12551-020-00645-0
  5. Nadezhdin K.D., Neuberger A., Trofimov Y.A., Krylov N.A., Sinica V., Kupko N., Vlachova V., Zakharian E., Efremov R.G., Sobolevsky A.I. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2021. V. 28. P. 564–572. https://doi.org/10.1038/s41594-021-00615-4
  6. Cymer F., Schneider D. // Cell Adh. Migr. 2010. V. 4. P. 299–312. https://doi.org/10.4161/cam.4.2.11191
  7. Bugge K., Lindorff-Larsen K., Kragelund B.B. // FEBS J. 2016. V. 283. P. 4424–4451. https://doi.org/10.1111/febs.13793
  8. MacKenzie K.R., Prestegard J.H., Engelman D.M. // Science. 1997. V. 276. P. 131–133. https://doi.org/10.1126/science.276.5309.131
  9. Henderson R., Unwin P.N.T. // Nature. 1975. V. 257. P. 28–32. https://doi.org/10.1038/257028a0
  10. Consortium T.U. // Nucleic Acids Res. 2022. V. 51. P. D523–D531. https://doi.org/10.1093/nar/gkac1052
  11. Kahn T.W., Engelman D.M. // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 6144–6151. https://doi.org/10.1021/bi00141a027
  12. White S.H., von Heijne G. // Annu. Rev. Biophys. 2008. V. 37. P. 23–42. https://doi.org/10.1146/annurev.biophys.37.032807. 125904
  13. Polyansky A.A., Chugunov A.O., Volynsky P.E., Krylov N.A., Nolde D.E., Efremov R.G. // Bioinformatics. 2013. V. 30. P. 889–890. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btt645
  14. Russ W.P., Engelman D.M. // J. Mol. Biol. 2000. V. 296. P. 911–919. https://doi.org/10.1006/jmbi.1999.3489
  15. Kordyukova L.V., Serebryakova M.V., Polyansky A.A., Kropotkina E.A., Alexeevski A.V., Veit M., Efremov R.G., Filippova I.Y., Baratova L.A. // Biochim. Biophys. Acta. 2011. V. 1808. P. 1843–1854. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2011.03.005
  16. Zhang L., Polyansky A., Buck M. // PLoS One. 2015. V. 10. P. e0121513. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0121513
  17. Aliper E.T., Krylov N.A., Nolde D.E., Polyansky A.A., Efremov R.G. // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. P. 9221. https://doi.org/10.3390/ijms23169221
  18. Polyansky A.A., Efremov R.G. // Comput. Struct. Biotechnol. J. 2023. V. 21. P. 2837–2844. https://doi.org/10.1016/j.csbj.2023.04.021
  19. Polyansky A.A., Bocharov E.V., Velghe A.I., Kuznetsov A.S., Bocharova O.V., Urban A.S., Arseniev A.S., Zagrovic B., Demoulin J.B., Efremov R.G. // Biochim. Biophys. Acta Gen. Subj. 2019. V. 1863. P. 82–95. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2018.09.011
  20. Albrecht C., Kuznetsov A.S., Appert-Collin A., Dhaideh Z., Callewaert M., Bershatsky Y.V., Urban A.S., Bocharov E.V., Bagnard D., Baud S., Blaise S., RomierCrouzet B., Efremov R.G., Dauchez M., Duca L., Gueroult M., Maurice P., Bennasroune A. // Front. Cell Dev. Biol. 2020. V. 8. https://doi.org/10.3389/fcell.2020.611121
  21. Jumper J., Evans R., Pritzel A., Green T., Figurnov M., Ronneberger O., Tunyasuvunakool K., Bates R., Žídek A., Potapenko A., Bridgland A., Meyer C., Kohl S.A.A., Ballard A.J., Cowie A., Romera-Paredes B., Nikolov S., Jain R., Adler J., Back T., Petersen S., Reiman D., Clancy E., Zielinski M., Steinegger M., Pacholska M., Berghammer T., Bodenstein S., Silver D., Vinyals O., Senior A.W., Kavukcuoglu K., Kohli P., Hassabis D. // Nature. 2021. V. 596. P. 583–589. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2
  22. Sahoo A.R., Souza P.C.T., Meng Z., Buck M. // Structure. 2023. V. 31. P. 735–745.e2. https://doi.org/10.1016/j.str.2023.03.014
  23. Muhle-Goll C., Hoffmann S., Afonin S., Grage S.L., Polyansky A.A., Windisch D., Zeitler M., Bürck J., Ulrich A.S. // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. P. 26178– 26186. https://doi.org/10.1074/jbc.M111.325555
  24. Polyansky A.A., Volynsky P.E., Efremov R.G. // J. Am. Chem. Soc. 2012. V. 134. P. 14390–14400. https://doi.org/10.1021/ja303483k
  25. Bocharov E.V., Bragin P.E., Pavlov K.V., Bocharova O.V., Mineev K.S., Polyansky A.A., Volynsky P.E., Efremov R.G., Arseniev A.S. // Biochemistry. 2017. V. 56. P. 1697–1705. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.6b01085
  26. Roepstorff K., Thomsen P., Sandvig K., van Deurs B. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 18954–18960. https://doi.org/10.1074/jbc.M201422200
  27. Sottocornola E., Misasi R., Mattei V., Ciarlo L., Gradini R., Garofalo T., Berra B., Colombo I., Sorice M. // FEBS J. 2006. V. 273. P. 1821–1830. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2006.05203.x
  28. Rohwedder A., Knipp S., Roberts L.D., Ladbury J.E. // Sci. Rep. 2021. V. 11. P. 6160. https://doi.org/10.1038/s41598-021-85578-8
  29. Roy A., Patra S.K. // Stem Cell Rev. Rep. 2022. V. 19. P. 2–25. https://doi.org/10.1007/s12015-022-10448-3
  30. Volynsky P.E., Polyansky A.A., Fakhrutdinova G.N., Bocharov E.V., Efremov R.G. // J. Am. Chem. Soc. 2013. V. 135. P. 8105–8108. https://doi.org/10.1021/ja4011942
  31. Kuznetsov A.S., Polyansky A.A., Fleck M., Volynsky P.E., Efremov R.G. // J. Chem. Theory Comput. 2015. V. 11. P. 4415–4426. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.5b00206
  32. Velghe A.I., Van Cauwenberghe S., Polyansky A.A., Chand D., Montano-Almendras C.P., Charni S., Hallberg B., Essaghir A., Demoulin J.B. // Oncogene. 2014. V. 33. P. 2568–2576. https://doi.org/10.1038/onc.2013.218
  33. Russ W.P., Engelman D.M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 863–868. https://doi.org/10.1073/pnas.96.3.863
  34. De Baets G., Van Doorn L., Rousseau F., Schymkowitz J. // PLoS Comput. Biol. 2015. V. 11. P. e1004374. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004374
  35. Suomivuori C.-M., Latorraca N.R., Wingler L.M., Eismann S., King M.C., Kleinhenz A.L.W., Skiba M.A., Staus D.P., Kruse A.C., Lefkowitz R.J., Dror R.O. // Science. 2020. V. 367. P. 881–887. https://doi.org/10.1126/science.aaz0326
  36. Chen P.H., Unger V., He X. // J. Mol. Biol. 2015. V. 427. P. 3921–3934. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2015.10.003
  37. Arkhipov A., Shan Y., Das R., Endres N.F., Eastwood M.P., Wemmer D.E., Kuriyan J., Shaw D.E. // Cell. 2013. V. 152. P. 557–569. https://doi.org/10.1016/j.cell.2012.12.030
  38. Fleck M., Polyansky A.A., Zagrovic B. // J. Chem. Theory Comput. 2016. V. 12. P. 2055–2065. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.5b01217
  39. Westerfield J.M., Barrera F.N. // J. Biol. Chem. 2020. V. 295. P. 1792–1814. https://doi.org/10.1074/jbc.REV119.009457
  40. Mitchell C.J., Johnson T.S., Deber C.M. // Biophys. J. 2022. V. 121. P. 3253–3262. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2022.07.026
  41. Love J., Mancia F., Shapiro L., Punta M., Rost B., Girvin M., Wang D.-N., Zhou M., Hunt J.F., Szyperski T., Gouaux E., MacKinnon R., McDermott A., Honig B., Inouye M., Montelione G., Hendrickson W.A. // J. Struct. Funct. Genomics. 2010. V. 11. P. 191–199. https://doi.org/10.1007/s10969-010-9094-7

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Структурные, динамические и функциональные аспекты исследования ТМ-доменов БМБ с помощью молекулярно-биофизических методов моделирования. Для иллюстрации использованы ТМД и полноразмерный рецептор PDGFRA.

Скачать (606KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024