Закономерности адсорбции белков разной молекулярной массы на природных алюмосиликатных нанотрубках

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

Исследована адсорбция белков с различными молекулярными массами – лизоцима (MR= 14300), гемоглобина (MR=65000), бычьего сывороточного альбумина (MR=66000) и щелочной фосфатазы (MR=138000) на галлуазитах, средние значения внутренних диаметров нанотрубок которых составляют 12.5, 30 и 50 нм соответственно. Получены изотермы адсорбции, определены предельные величины адсорбции, из которых рассчитаны площадки, приходящиеся на одну молекулу белка на поверхности галлуазита. Сделан вывод, что величина адсорбции белка зависит как от его молекулярной массы (размера), так и от внутреннего диаметра нанотрубок. Внутренняя поверхность образцов галлуазита обладает различной доступностью для белковых молекул: при диаметре нанотрубок 12.5 нм она недоступна для адсорбции всех исследованных белков. Наибольшую доступность внутренней поверхности для белковых молекул показал галлуазит c внутренними диаметрами нанотрубок 50 нм.

Full Text

Restricted Access

About the authors

Л. Ф. Атякшева

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Author for correspondence.
Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Russian Federation, Москва

И. А. Костюков

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Russian Federation, Москва

С. А. Фастов

ООО «Нанотехнологии и инновации»

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Russian Federation, Москва

Д. А. Федосов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Russian Federation, Москва

О. В. Шуткина

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Russian Federation, Москва

References

  1. Joussein E., Petit S., Churchman J., et al. // Clay Minerals. 2005. V. 40. P. 383. https://doi.org/10.1180/0009855054040180
  2. Yuan P., Tan D., Annabi-Bergaya F. // App. Clay Sci. 2015. V. 112–113. P. 75. https://doi.org/10.1016/j.clay.2015.05.001
  3. Yang H., Zhang Y., Ouyang J. // Developm. Clay Sci. 2016. V. 7. P. 67. https://doi.org/10.1016/B978-0-08-100293-3.00004-2
  4. Anastopoulos I., Mittal A., Usman M., et al. // J. Mol. Liq. 2018. V. 269. P. 855. https://doi.org/10.1016/j.molliq.2018.08.104
  5. Santos A.C., Ferreira C., Veiga. F., et al. // Adv. Colloid Interface Sci. 2018. V. 257. P. 58. https://doi.org/10.1016/j.cis.2018.05.007
  6. Ramanayaka S., Sarkar B., Cooray A.T., et al. // J. Hazard. Mater. 2020. V. 384. 121301. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2019.121301
  7. Sadjadi S. // Appl. Clay Sci. 2020. V. 189. 105537. https://doi.org/10.1016/j.clay.2020.105537
  8. Атякшева Л.Ф., Касьянов И.А. // Современные молекулярные сита. 2021. Т. 3. № 2. С. 124. [Atyaksheva L.F., Kasyanov I.A. // Petroleum Chemistry 2021. V. 61. № 8. P. 932] https://doi.org/10.1134/S0965544121080119
  9. Zhai R., Zhang B., Wan Y., et al. // Chem. Eng. J. 2013. V. 214. P. 304. https://doi.org/10.1016/j.cej.2012.10.073
  10. Zhang Y., Cao H., Fei W., et al. // Sens. Actuators, B.. 2012. V. 162. P. 143. https://doi.org/10.1016/j.snb.2011.12.051
  11. Tully J., Yendluri R., Lvov Y. // Biomacromol. 2016. V. 17. P. 615. https://doi.org/10.1016/acs.biomac.5b01542
  12. Andrade J.D., Hlady V., Wei A.P. // Pure Appl. Chem. 1992. V. 64. № 11. P. 1777. http://doi.org/10.1351/pac199264111777
  13. Хохлова Т.Д. // Вестник Моск. ун-та. Серия 2. Химия. 2002. Т. 43. № 3. С. 147.
  14. Pasbakhsh P., Churchman G.J., Keeling J.L. // Appl. Clay Sci. 2013. V. 74. P. 47. https://doi.org/10.1016/j.clay.2012.06.014
  15. Tan D., Yuan P., Annabi-Bergaya F., et al. // Microporous Mesoporous Mater. 2013. V. 179. P. 89. https://doi.org/10.1016/j.micromeso.2013.05.007
  16. Yuan P., Southon P.D., Liu Z., et al. //J. Phys. Chem. C. 2008. V. 112. P. 15742. https://doi.org/10.1021/jp805657t
  17. Neal G.S., Smith M.E., Trigg M.B., Drennan J. // J. Mater. Chem. 1994. V. 4. №. 2. P. 245. https://doi.org/10.1039/JM9940400245
  18. Полторак О.М., Пряхин А.Н., Чухрай Е.С. // Вестн. Моск. ун-та. 1982. Сер. 2. Химия. Т. 23. № 6. С. 527.
  19. Бенько Е.М., Полторак О.М. // Вестн. Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 1988. Т. 29. № 3. С. 248.
  20. Jaber M., Lambert J.-F., Balme S. // Dev. Clay Sci. 2018. V. 9. P. 255. https://doi.org/10.1016/B978-0-08-102432-4.00008-1
  21. Хохлова Т.Д., Никитин Ю.С. // Вестн. Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 2005. Т. 46. № 4. С. 227.
  22. Эльтекова Н.А., Эльтеков А.Ю. // Физикохимия поверхности и защита материалов. 2010. Т. 46. № 1. С. 56. [Eltekova N.A., Eltekov A.Yu. //Prot. Met. Phys. Chem. Surf. 2010. V. 46. P. 60. https://doi.org/10.1134/S2070205110010089]
  23. Пилипенко О.С., Атякшева Л.Ф., Крючкова Е.В., Чухрай Е.С. // Журн. физ. химии. 2012. Т. 86. № 8. С. 1417. [Pilipenko O.S., Atyaksheva L.F., Kryuchkova E.V., Chukhrai E.S. // Rus. J. Phys. Chem. 2012. V. 86. P. 1301. https://doi.org/10.1134/S0036024412080109]
  24. Su T.J., Lu J.R., Thomas R.K., et al. // Langmuir. 1998. V. 4. P. 438. https://doi.org/10.1021/la970623z
  25. Zhang F., Skoda M.W.A., Jacobs R.M.J., et al. // J. Phys. Chem. B. 2007. V. 111. P. 251. https://doi.org/10.1021/jp0649955
  26. Carter D.C., Ho J.X. // Adv. Protein Chem. 1994. V. 45. P. 153. https://doi.org/10.1016/s0065-3233(08)60640-3
  27. Jachimska B., Tokarczyk K., Łapczyńska M., et al. // Colloids Surf. A: Physicochem. 2016. V. 489. P. 163. https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2015.10.033
  28. Атякшева Л.Ф., Добрякова И.В., Иванова И.И. и др. // Журн. физ. химии. 2012. Т. 86. № 3. С. 539. [Atyaksheva L.F., Dobryakova I.V., Ivanova I.I., et al. // Rus. J. Phys. Chem. 2012. V. 86. P. 468. https://doi.org/10.1134/S0036024412030041]

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download
2. Fig. 1. Micrographs of galloisite samples: Hal-1 (a), Hal-2 (b), Hal-3 (c)

Download (181KB)
Indexing metadata
3. Fig. 2. NMR spectra of VMU on 27Al nuclei of Hal-1(a) and Hal-2(b) samples

Download (99KB)
Indexing metadata
4. Fig. 3. NMR spectra of VMU on the nuclei of 29Si samples Hal-1(a), Hal-2(b)

Download (69KB)
Indexing metadata
5. Fig. 4. Isotherms of hemoglobin adsorption on galoisite Hal-1: a – for adsorption times 1 (1), 2 (2), 5 (3) and 15 (4) days; b – the same isotherms in linear coordinates of the Langmuir equation

Download (134KB)
Indexing metadata
6. Fig. 5. Isotherms of protein adsorption on galoisite (Hal-2): a – alkaline phosphatase (1), (Δ) hemoglobin and (o) BSA (2), lysozyme (3); b – the same isotherms in linear coordinates of the Langmuir equation

Download (130KB)
Indexing metadata
7. Fig. 6. Isotherms of adsorption of bovine serum albumin on Hal-1 (□), Hal-2 (○) and Hal-3 (Δ). Adsorption is calculated: a) per unit surface; b) per unit mass of the carrier

Download (137KB)
Indexing metadata

Copyright (c) 2024 Russian Academy of Sciences