Закономерности адсорбции белков разной молекулярной массы на природных алюмосиликатных нанотрубках

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследована адсорбция белков с различными молекулярными массами – лизоцима (MR= 14300), гемоглобина (MR=65000), бычьего сывороточного альбумина (MR=66000) и щелочной фосфатазы (MR=138000) на галлуазитах, средние значения внутренних диаметров нанотрубок которых составляют 12.5, 30 и 50 нм соответственно. Получены изотермы адсорбции, определены предельные величины адсорбции, из которых рассчитаны площадки, приходящиеся на одну молекулу белка на поверхности галлуазита. Сделан вывод, что величина адсорбции белка зависит как от его молекулярной массы (размера), так и от внутреннего диаметра нанотрубок. Внутренняя поверхность образцов галлуазита обладает различной доступностью для белковых молекул: при диаметре нанотрубок 12.5 нм она недоступна для адсорбции всех исследованных белков. Наибольшую доступность внутренней поверхности для белковых молекул показал галлуазит c внутренними диаметрами нанотрубок 50 нм.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Л. Ф. Атякшева

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Автор, ответственный за переписку.
Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Россия, Москва

И. А. Костюков

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Россия, Москва

С. А. Фастов

ООО «Нанотехнологии и инновации»

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Россия, Москва

Д. А. Федосов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Россия, Москва

О. В. Шуткина

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Atyaksheva@phys.chem.msu.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Joussein E., Petit S., Churchman J., et al. // Clay Minerals. 2005. V. 40. P. 383. https://doi.org/10.1180/0009855054040180
  2. Yuan P., Tan D., Annabi-Bergaya F. // App. Clay Sci. 2015. V. 112–113. P. 75. https://doi.org/10.1016/j.clay.2015.05.001
  3. Yang H., Zhang Y., Ouyang J. // Developm. Clay Sci. 2016. V. 7. P. 67. https://doi.org/10.1016/B978-0-08-100293-3.00004-2
  4. Anastopoulos I., Mittal A., Usman M., et al. // J. Mol. Liq. 2018. V. 269. P. 855. https://doi.org/10.1016/j.molliq.2018.08.104
  5. Santos A.C., Ferreira C., Veiga. F., et al. // Adv. Colloid Interface Sci. 2018. V. 257. P. 58. https://doi.org/10.1016/j.cis.2018.05.007
  6. Ramanayaka S., Sarkar B., Cooray A.T., et al. // J. Hazard. Mater. 2020. V. 384. 121301. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2019.121301
  7. Sadjadi S. // Appl. Clay Sci. 2020. V. 189. 105537. https://doi.org/10.1016/j.clay.2020.105537
  8. Атякшева Л.Ф., Касьянов И.А. // Современные молекулярные сита. 2021. Т. 3. № 2. С. 124. [Atyaksheva L.F., Kasyanov I.A. // Petroleum Chemistry 2021. V. 61. № 8. P. 932] https://doi.org/10.1134/S0965544121080119
  9. Zhai R., Zhang B., Wan Y., et al. // Chem. Eng. J. 2013. V. 214. P. 304. https://doi.org/10.1016/j.cej.2012.10.073
  10. Zhang Y., Cao H., Fei W., et al. // Sens. Actuators, B.. 2012. V. 162. P. 143. https://doi.org/10.1016/j.snb.2011.12.051
  11. Tully J., Yendluri R., Lvov Y. // Biomacromol. 2016. V. 17. P. 615. https://doi.org/10.1016/acs.biomac.5b01542
  12. Andrade J.D., Hlady V., Wei A.P. // Pure Appl. Chem. 1992. V. 64. № 11. P. 1777. http://doi.org/10.1351/pac199264111777
  13. Хохлова Т.Д. // Вестник Моск. ун-та. Серия 2. Химия. 2002. Т. 43. № 3. С. 147.
  14. Pasbakhsh P., Churchman G.J., Keeling J.L. // Appl. Clay Sci. 2013. V. 74. P. 47. https://doi.org/10.1016/j.clay.2012.06.014
  15. Tan D., Yuan P., Annabi-Bergaya F., et al. // Microporous Mesoporous Mater. 2013. V. 179. P. 89. https://doi.org/10.1016/j.micromeso.2013.05.007
  16. Yuan P., Southon P.D., Liu Z., et al. //J. Phys. Chem. C. 2008. V. 112. P. 15742. https://doi.org/10.1021/jp805657t
  17. Neal G.S., Smith M.E., Trigg M.B., Drennan J. // J. Mater. Chem. 1994. V. 4. №. 2. P. 245. https://doi.org/10.1039/JM9940400245
  18. Полторак О.М., Пряхин А.Н., Чухрай Е.С. // Вестн. Моск. ун-та. 1982. Сер. 2. Химия. Т. 23. № 6. С. 527.
  19. Бенько Е.М., Полторак О.М. // Вестн. Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 1988. Т. 29. № 3. С. 248.
  20. Jaber M., Lambert J.-F., Balme S. // Dev. Clay Sci. 2018. V. 9. P. 255. https://doi.org/10.1016/B978-0-08-102432-4.00008-1
  21. Хохлова Т.Д., Никитин Ю.С. // Вестн. Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 2005. Т. 46. № 4. С. 227.
  22. Эльтекова Н.А., Эльтеков А.Ю. // Физикохимия поверхности и защита материалов. 2010. Т. 46. № 1. С. 56. [Eltekova N.A., Eltekov A.Yu. //Prot. Met. Phys. Chem. Surf. 2010. V. 46. P. 60. https://doi.org/10.1134/S2070205110010089]
  23. Пилипенко О.С., Атякшева Л.Ф., Крючкова Е.В., Чухрай Е.С. // Журн. физ. химии. 2012. Т. 86. № 8. С. 1417. [Pilipenko O.S., Atyaksheva L.F., Kryuchkova E.V., Chukhrai E.S. // Rus. J. Phys. Chem. 2012. V. 86. P. 1301. https://doi.org/10.1134/S0036024412080109]
  24. Su T.J., Lu J.R., Thomas R.K., et al. // Langmuir. 1998. V. 4. P. 438. https://doi.org/10.1021/la970623z
  25. Zhang F., Skoda M.W.A., Jacobs R.M.J., et al. // J. Phys. Chem. B. 2007. V. 111. P. 251. https://doi.org/10.1021/jp0649955
  26. Carter D.C., Ho J.X. // Adv. Protein Chem. 1994. V. 45. P. 153. https://doi.org/10.1016/s0065-3233(08)60640-3
  27. Jachimska B., Tokarczyk K., Łapczyńska M., et al. // Colloids Surf. A: Physicochem. 2016. V. 489. P. 163. https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2015.10.033
  28. Атякшева Л.Ф., Добрякова И.В., Иванова И.И. и др. // Журн. физ. химии. 2012. Т. 86. № 3. С. 539. [Atyaksheva L.F., Dobryakova I.V., Ivanova I.I., et al. // Rus. J. Phys. Chem. 2012. V. 86. P. 468. https://doi.org/10.1134/S0036024412030041]

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Микрофотографии образцов галлуазита: Hal-1 (а), Hal-2 (б), Hal-3 (в)

Скачать (181KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Спектры ЯМР ВМУ на ядрах 27Al образцов Hal-1(а), Hal-2(б)

Скачать (99KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Спектры ЯМР ВМУ на ядрах 29Si образцов Hal-1(а), Hal-2(б)

Скачать (69KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Изотермы адсорбции гемоглобина на галлуазите Hal-1: а – для времён адсорбции 1 (1), 2 (2), 5 (3) и 15 (4) суток; б – эти же изотермы в линейных координатах уравнения Ленгмюра

Скачать (134KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Изотермы адсорбции белков на галлуазите (Hal-2): а – щелочной фосфатазы (1), (Δ) гемоглобина и (○) БСА (2), лизоцима (3); б – эти же изотермы в линейных координатах уравнения Ленгмюра

Скачать (130KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Изотермы адсорбции бычьего сывороточного альбумина на Hal-1 (□), Hal-2 (○) и Hal-3 (Δ). Адсорбция рассчитана: а) на единицу поверхности; б) на единицу массы носителя

Скачать (137KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024