Определение изменения дипольного момента при возбуждении в хромофоре зеленого флуоресцентного белка из траекторий молекулярной динамики с потенциалами квантовой механики/молекулярной механики методами машинного обучения

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

Проведены расчеты молекулярно-динамических траекторий с потенциалами квантовой механики / молекулярной механики (КМ/ММ) для белка EYFP семейства зеленого флуоресцентного белка с последующим построением моделей машинного обучения для установления взаимосвязи между геометрическими параметрами хромофора в кадрах траектории и свойствами его электронного возбуждения. Показано, что недостаточно использовать в качестве геометрического параметра только мостиковые связи между фенильным и имидазолидоновым фрагментами хромофора, а необходимо добавлять в модель еще, по крайней мере, две соседние связи. Предложенные модели позволяют определять величину изменения дипольного момента при возбуждении со средней ошибкой 0.11 а. е.

Full Text

Restricted Access

About the authors

Т. М. Захарова

Химический факультет МГУ имени М. В. Ломоносова

Email: khrenovamg@my.msu.ru
Russian Federation, Москва

A. M. Кулакова

Химический факультет МГУ имени М. В. Ломоносова

Email: khrenovamg@my.msu.ru
Russian Federation, Москва

М. A. Криницкий

Научно-исследовательский вычислительный центр МГУ имени М. В. Ломоносова; Московский физико-технический институт; Институт океанологии им. П. П. Ширшова РАН

Email: khrenovamg@my.msu.ru
Russian Federation, Москва; Долгопрудный; Москва

M. И. Варенцов

Научно-исследовательский вычислительный центр МГУ имени М. В. Ломоносова

Email: khrenovamg@my.msu.ru
Russian Federation, Москва

М. Г. Хренова

Химический факультет МГУ имени М. В. Ломоносова; ФИЦ Биотехнологии РАН

Author for correspondence.
Email: khrenovamg@my.msu.ru
Russian Federation, Москва; Москва

References

  1. Enterina J.R., Wu L., Campbell R.E. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2015. V. 27. P. 10. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2015.05.001
  2. Shinoda H., Shannon M., Nagai T. // Int. J. Mol. Sci. 2018. V. 19. P. 1548. https://doi.org/10.3390/ijms19061548
  3. Day R.N., Davidson M.W. // Chem. Soc. Rev. 2009. V. 38. P. 2887. https://doi.org/10.1039/b901966a
  4. Willig K.I., Wegner W., Müller A. et al. // Cell Rep. 2021. V. 35. P. 109192. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2021.109192
  5. Lippincott-Schwartz J., Patterson G.H. // Trends Cell Biol. 2009. V. 19. P. 555. https://doi.org/10.1016/j.tcb.2009.09.003
  6. Tantama M., Hung Y.P., Yellen G. // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. P. 10034. https://doi.org/10.1021/ja202902d
  7. Ibraheem A., Campbell R.E. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2010. V. 14. P. 30. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2009.09.033
  8. Kollenda S., Kopp M., Wens J.et al. // Acta Biomater. 2020. V. 111. P. 406. https://doi.org/10.1016/j.actbio.2020.05.014
  9. Tsien R.Y. // Annu. Rev. Biochem. 1998. V. 67. P. 509. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.67.1.509
  10. Rodriguez E.A., Campbell R.E., Lin J.Y. et al. // Trends Biochem. Sci. 2017. V. 42. P. 111. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2016.09.010
  11. Lin C.-Y., Romei M.G., Oltrogge L.M. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2019. V. 141. P. 15250. https://doi.org/10.1021/jacs.9b07152
  12. Khrenova M.G., Mulashkin F.D., Nemukhin A.V. // J. Chem. Inf. Model. 2021. V. 61. P. 5125. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c00981
  13. Drobizhev M., Tillo S., Makarov N.S.et al. // J. Phys. Chem. B2009. V. 113. P. 12860. https://doi.org/10.1021/jp907085p
  14. Bublitz G., King B.A., Boxer S.G. // J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. P. 9371. https://doi.org/10.1021/ja981606e
  15. Drobizhev M., Makarov N.S., Tillo S.E.et al. // J. Phys. Chem. B2012. V. 116. P. 1736. https://doi.org/10.1021/jp211020k
  16. Drobizhev M., Makarov N.S., Tillo S.E. et al. // Nat. Methods 2011. V. 8. P. 393. https://doi.org/10.1038/nmeth.1596
  17. Drobizhev M., Callis P.R., Nifosì R.et al. // Sci. Rep. 2015. V. 5. P. 13223. https://doi.org/10.1038/srep13223
  18. Khrenova M.G., Nemukhin A.V., Tsirelson V.G. // Chem. Phys. 2019. V. 522. P. 32. https://doi.org/10.1016/j.chemphys.2019.02.010
  19. Khrenova M.G., Mulashkin F.D., Bulavko E.S. et al. // J. Chem. Inf. Model. 2020. V. 60. P. 6288. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.0c01028
  20. Nifosì R., Mennucci B., Filippi C. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2019. V. 21. P. 18988. https://doi.org/10.1039/C9CP03722E
  21. De Meulenaere E., Nguyen Bich N., de Wergifosse M.et al. // J. Am. Chem. Soc. 2013. V. 135. P. 4061. https://doi.org/10.1021/ja400098b
  22. Spiess E., Bestvater F., Heckel-Pompey A. et al. // J. Microsc. 2005. V. 217. P. 200. https://doi.org/10.1111/j.1365–2818.2005.01437.x
  23. Best R.B., Zhu X., Shim J. et al. // J. Chem. Theory Comput. 2012. V. 8. P. 3257. https://doi.org/10.1021/ct300400x
  24. Denning E.J., Priyakumar U.D., Nilsson L. et al. // J. Comput. Chem. 2011. V. 32. P. 1929. https://doi.org/10.1002/jcc.21777
  25. Jorgensen W.L., Chandrasekhar J., Madura J.D. et al. // J. Chem. Phys. 1983. V. 79. P. 926. https://doi.org/10.1063/1.445869
  26. Phillips J.C., Hardy D.J., Maia J.D.C. et al. // Ibid. 2020. V. 153. P. 044130. https://doi.org/10.1063/5.0014475
  27. Adamo C., Barone V. // J. Chem. Phys. 1999. V. 110. P. 6158. https://doi.org/10.1063/1.478522
  28. Seritan S., Bannwarth C., Fales B.S.et al. // WIREs Comput. Mol. Sci. 2021. V. 11. P. e1494. https://doi.org/10.1002/wcms.1494
  29. Melo M.C.R., Bernardi R.C., Rudack T. et al. // Nat. Methods 2018. V. 15. P. 351. https://doi.org/10.1038/nmeth.4638
  30. Chai J.-D., Head-Gordon M. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2008. V. 10. P. 6615. https://doi.org/10.1039/b810189b
  31. Neese, F. // Wiley Interdiscip. Rev. Comput. Mol. Sci. 2012. V. 2. P. 73–78, https://doi.org/10.1002/wcms.81.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download
2. Fig. 1. The β-barrel structure of the EYFP protein is shown as ribbons. The chromophore and chromophore-containing region are shown as ball-and-stick and stick representations, respectively. The inset shows the equilibrium between the two tautomeric forms of the anionic state of the chromophore.

Download (132KB)
Indexing metadata
3. Fig. 2. Parameters of the models: bonds (designated b with the corresponding index) and dihedral angles (d₁ and d₂ are shown by dashed and dash-dotted lines, respectively).

Download (60KB)
Indexing metadata
4. Fig. 3. Relationship between the properties of BLA and Dm (a); the lengths of the bridging bonds b₈ and b₉ (b), and the carbon–oxygen bonds b₁ and b₁₅ (c). The values ​​are calculated for a set of frames from the QM/MM MD trajectories.

Download (197KB)
Indexing metadata
5. Fig. 4. Predicted and calculated values ​​of the dipole moment change upon excitation (a) for random forest models constructed using 17 (circles), 4 (squares), and 2 geometric parameters (diamonds). The significance of geometric parameters in the model with 17 parameters (b). From left to right: bond lengths in order b₁ – b₁₅ and dihedral angles d1 and d₂. The most important parameters have a caption.

Download (143KB)
Indexing metadata

Copyright (c) 2024 Russian Academy of Sciences